Científicos españoles hallan en bacterias un nuevo mecanismo de control para la traducción del código genético

BARCELONA.-  Científicos del Instituto de Investigación Biomédica de Barcelona (IRB Barcelona), liderados por el investigador Lluís Ribas de Pouplana, han hallado en bacterias un nuevo mecanismo de control para la traducción del código genético, cuyo estudio se publica en el último número de la revista 'Molecular Cell'.

EP (EUROPA PRESS)

Científicos del Instituto de Investigación Biomédica de Barcelona (IRB Barcelona), liderados por el investigador Lluís Ribas de Pouplana, han hallado en bacterias un nuevo mecanismo de control para la traducción del código genético, cuyo estudio se publica en el último número de la revista 'Molecular Cell'.

Investigadores del IRB Barcelona han descubierto que un proceso molecular esencial y, hasta ahora, considerado único para todos los seres vivos como la determinación del inicio de la síntesis de proteínas, es distinto en la bacteria 'Mycloplasma penetrans', un patógeno humano que afecta al tracto respiratorio en pacientes inmunodeprimidos.

Lluís Ribas de Pouplana aseguró que el trabajo "refuerza la teoría que muchos de los componentes del código genético inicial, establecido hace 3.500 millones de años, han ido madurando separadamente entre las distintas ramas evolutivas: en bacterias, arqueobacterias y en eucariotas".

El origen del código genético es uno de los problemas de la biología evolutiva con más interrogantes abiertos. "La maquinaria de traducción es tan compleja, tan universal y tan esencial que es difícil imaginar como surgió y como ha evolucionado, y a raíz de este estudio, ver que no es tan universal como se pensaba y que algunos de los elementos clave del sistema de traducción son mucho más tardíos", aseguró Ribas de Pouplana.

Los científicos han descubierto una diferencia en el mecanismo que las bacterias utilizan para diferenciar entre metionina e ioleucina, dos aminoácidos esenciales para la formación de proteínas. La metionina es el aminoácido utilizado universalmente para iniciar la formación de una proteína.

HALLAZGO CASUAL

El hallazgo de este nuevo mecanismo se produjo de una manera casual cuando los científicos estudiaban la enzima metionina-tRNA-sintetasa (MetRS) que se encuentra en todos los seres vivos, pero que en las bacterias Mycloplasma tiene un apéndice que la hace mayor.

La función de la MetRS en todos los organismos es la de recoger metionina y engancharla al RNA transcriptor de metionina para indicarle a la célula cuando debe iniciar la formación de una determinada proteína y fue entonces cuando los investigadores vieron que "la enzima del Mycloplasma distinguía entre los dos RNA transcriptores de una forma mucho más sencilla y hábil a como se había observado hasta el momento en otros organismos".

Según el coordinador, lo lógico era pensar que el añadido de la enzima era la clave de este sistema diferente de reconocimiento, pero cuando los científicos eliminaron la extensión en laboratorio, la selección seguía realizándose. Ribas de Pouplana admitió que "todavía no sabemos la función que desempeña esta extensión", pero que el hallazgo de un nuevo mecanismo de control aporta una mejor comprensión sobre la evolución del código genético e indica su plasticidad.

Los científicos estudian la evolución de la vida a través del sistema de traducción del código genético de los diversos organismos para, entre otros intereses, descubrir diferencias entre bacterias y seres humanos que permita diseñar nuevos antibióticos.

Casi todos los organismos, desde las bacterias hasta los seres humanos, comparten un mismo código genético, un conjunto de normas universal que utilizan para convertir secuencias de DNA o RNA en proteínas. Las diferencias evolutivas entre el sistema de traducción del código genético humano y el del resto de organismos como las bacterias es útil para diseñar antibióticos.